Molekulare Analyse von Proteinen in Weizenmehlfraktionen und -extrakten zur Vorhersage von Backeigenschaften

Mit einer Prognose für das Jahr 2024 von 792,2 Mio. Tonnen für den Weizenanbau weltweit zählt Weizen zu den wichtigsten Getreidesorten. Ca. 95 % des gesamten angebauten Weizens ist Weichweizen, der wegen der einzigartigen funktionellen Eigenschaften seiner Proteine bei der Weiterverarbeitung zu Brot genutzt wird. Weizenproteine werden aufgrund ihrer Löslichkeit in Albumine, Globuline, Gliadine und Glutenine unterschieden. Dabei bilden Gliadine und Glutenine das Speicherprotein Gluten. Die Gliadine werden in die α-, γ-, ω1,2- und ω5-Gliadine unterteilt und die Glutenine in die niedermolekularen und hochmolekularen Gluteninuntereinheiten (LMW-GS und HMW-GS). Bei der Teigverarbeitung bildet das Gluten ein viskoelastisches Netzwerk aus und es entstehen große Polymere wie das Gluteninmakropolymer (GMP). Die in Natriumdodecylsulfat löslichen Proteine (SDSL) stellen die übrigen Proteine neben dem GMP dar. In dieser Arbeit wurden 77 kommerzielle Weichweizenproben (Weizenmuster) unterschiedlicher Herkunft und Weizenmehlfraktionen aus Windsichtung und Luftstrahlsiebung mit der modifizierten Osborne-Fraktionierung und SDSL/GMPBestimmung untersucht. Von den ermittelten Proteingehalten der Weizenmuster zeigten der SDSL/GMP- und SDSL-Gehalt starke Korrelationen zum spezifischen Brotvolumen. Gluten, Glutenine und HMW-GS zeigten eine mittlere Korrelation. Für die Windsichtung wurde eine Proteinanreicherung in der Feinfraktion beobachtet, während für die Glutenproteinanteile mit der Luftstrahlsiebung keine signifikante Veränderung festgestellt wurde. Durch die gezielte Untersuchung der Osborne-Fraktionierung mittels Fingerptinting war es möglich die Weizenmuster miteinander zu vergleichen und spezifische Unterschiede und Gemeinsamkeiten in der Proteinzusammensetzung hervorzuheben. Damit wurde das Probensortiment für weitere Analysen repräsentativ zusammengestellt. Mittels eines vergleichenden Ansatzes der zweidimensionalen Gelelektrophorese wurden 81 Proteinspots beobachtet. Dabei wurden HMW-GS (22 Spots) und α-Gliadine (acht Spots) identifiziert. Bei der Analyse des GMP-Extrakts mittels Tandemmassenspektrometrie wurden HMW-GS (7), α-Gliadine (2) und LMW-GS (1) identifiziert. Die Untersuchung der ausgewählten Weizenmuster mittels LC-MS/MS stellte einen neuen Ansatz zum Verständnis der Proteinzusammensetzung des GMP dar.